Аралаш функцияли бирикмалар - Химия - Презентации

Информация о документе

Цена	3000UZS
Размер	82.9KB
Покупки	0
Дата загрузки	23 Сентябрь 2019
Расширение	pptx
Раздел	Презентации
Предмет	Химия

Аралаш функцияли бирикмалар

Купить

Аралаш функцияли бирикмалар Оксикислоталар Альдегид ва кетонокислоталар Оксиальдегидлар ва оксикетонлар Аминокислоталар Биоорганик кимё асослари

Биологик кимё асослари • Оқсиллар • Ферментлар • Гармонлар ва энзимлар • Витаминлар • Дорилар • Гербицид ва инсектицид • Нуклеин кислоталар

• Биоорганик кимё ХХ асрнинг иккинчи яримида «Органик кимё» фанидан ажралган. • У ҳаёт фаолиятида иштирок этадиган органик бирикмаларни ўрганади 1) БИОПОЛИМЕРЛАР (оқсиллар, сахаридлар, нуклеин кислоталар), 2) БИОРЕГУЛЯТОРЛАР (ферментлар, гармонлар, витаминлар ва х.к.); 3) Синтетик био- актив бирикмалар (дори- дармонлар, ўстириш воситалари, гербидцидлар).

• Оқсиллар ёки протеинлар – мураккаб, юқори молекулали органик бирикмалар бўлиб, ўзаро амид боғ билан боғланган аминокислоталар қолдиқларидан тузилган. • Бир хил оқсил таркибига турли хил аминокислоталар кириши мумкин. • Оқсил тўлиқ гидролизга учраганда аминокислоталар ҳосил бўлади. • Инсон, хайвон ва ўсимликлар танасида оқсиллар турли хил вазифаларни бажаради. • Улар томир, пай, тери, суяк ва бошқалар асосини ташкил қилади. ОҚСИЛЛАР

• Модда аламшиниш ва тўқималар кўпайишида муҳим вазифани бажаради. • Гармонлар, энзимлар, пигментлар, антибиотиклар, токсинлар оқсил бирикмалар бўлиб ҳисобланади. • Оқсиллар катта молекуляр массага эга. • Масалан, инсон қони зардоби альбумини нинг молекуляр массаси 61500, қон зардобидаги  - глобулини нинг молекуляр массаси 153000, гемоцианин ники эса 6600000 га тенг. • Кўпчилик оқсиллар қаттиқ ҳолда батий ваклни (жун, ипак) сақлайдилар ёки кукун шаклида мавжуд бўладилар. • Айрим оқсилларни кристалл шаклда олиш мумкин.

• Кўпчилик оқсиллар сувда, суюлтирилган кислота эритмаларида эрийдилар. Деярли барча оқсиллар ишқорларда эрийди. Ҳамма оқсиллар органик эритувчиларда эримайди. • Оқсил эритмалари каллоид ҳусусиятига эга бўлиб, диализ усулида тозаланади. Оқсиллар эритмаларда сувда эрувчи органик эритувчилар (спирт, ацетон), туз эритмалари, кислоталар ёрдамида чўктирилади. Чўктириш вақтида кўпчилик оқсиллар занжирининг конформацияси ўзгаради ва эримайдиган ҳолатга ўтади. Бу жараёнга оқсил денатурацияси дейилади. • Кўпчилик оқсиллар қиздирилганда ҳам денатурацияга учрайдилар. • Аминокислоталар каби оқсиллар ҳам амфотерлик ҳусусиятига эга.

• Изоэлектрик нуқтанинг ҳолати оқсилнинг таркибига кирувчи аминокислоталарнинг табиатига боғлиқ бўлади. • Бу қиймат желатинада 4,2; казеинда 4,6; тухум албуминида 4,5; гемоглабинда 6,8; буғдой глиадинида 9,8; клупеинда 12,5 га тенг. • Оқсилларни кислота –асосликларидаги фарқдан фойдаланиб уларни электрофорез усули билан ажратилади. • Барча оқсиллар оптик фаолликка эга. Кўпчилик оқсиллар ёруғликнинг қутиибланиш текислигини чапга буради. • Оқсилларни аниқлашда бир қатор рангли реакциялар мавжуд.

Оқсилларга сифат реакциялар 1. Ксантопротеин реакцияси . Оқсилларга азот кислотаси билан таъсир этилганда сариқ ранг ҳосил бўлади. Бу ранг аммиак таъсирида зарғалдоқ рангга ўтади. Бу реакция ёрдамида (фениланилин, тирозин, гистидин, триптофан) аниқланади. Аммиак таъсирида зарғалдоқ рангнинг ҳосил бўлиши фенол гидроксилининг ионланиши билан тушунтирилади.

2. Биурет реакцияси . Оқсил эритмасига суюлтирилган мис (II) сульфат ва натрий гидроксид эритмалари таъсир эттирилса, бинафша ранг пайдо бўлади. Бу реакция пептид боғли моддаларда содир бўлади.

3. Олтингугурт сақловчи  - аминокислоталарга сифат реакцияси. Таркибида олтингугурт сақлаган  -аминокислоталар цистеин, цистин, метионин бор оқсиллар эритмасини ортиқча натрий гидроксиди эритмаси билан қайнатилиб, бир неча томчи қўрғошин ацетат қўнғир-қора ёки қора чўкма ҳосил бўлади. Na 2 S + Pb(CH 3 COO) 2   PbS + 2CH 3 COONa

4. Эрлих реакцияси . Триптофанни аниқлаш учун унинг эритмасига сульфат кислота иштирокида пара- диметиламинобензальдегид қўшилса эритма қизил-бинафша рангга бўялади. Бошқа  - аминокислоталар бу реакцияни бермайди. Бу реакциядан фойдаланиб, оқсилнинг парчаланиш маҳсулотларида триптофан миқдори аниқланади.

5. Миллон реакция . Оксилларга симоб нитратнинг нитрат кислотадаги эритмаси билан таъсир этилганда қизил ранг ҳосил бўлади. Бу реакция тузилишида фенол қолдиғи тутган (тирозин бўлган) оқсиллар учун хосдир.

ОҚСИЛЛАР СИНФЛАНИШИ • Оксиллар икки гуруҳга протеинлар (оддий оксиллар) ва протеидлар (мураккаб оксиллар) га бўлинадилар. Протеинлар гидролизланганда фақат аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Протеидлар гидролизланганда эса аминокислоталар билан бирга фосфор кислота, глюкоза, гетероциклик бирикмалар ва бошқалар ҳосил бўлади. • Протеинлар эрувчанлиги ва изоэлектрик нуктанинг ҳолатига караб қуйидаги гуруҳларга бўлинадилар.

• Албуминлар . Сувда эрийдилар, қиздирилганда ивийдилар. Тузларнинг тўйинган эритмалари таъсирида чукадилар. Нисбатан катта булмаган молекуляр массага эга. Гидролизланганда катта миқдорда гликол ҳосил бўлади. Тухум, кон, сут оксиллар таркибида учрайдилар. • Глобулинлар. Сувда эримайдилар. Тузларнинг суюлтирилган эритмаларида эрийдилар. Тўйинган эритмалари таъсирида чукадилар. Қиздирилганда ивийди. Тухум, сут, кон, усимлик уруглари таркибида учрайдилар.

• Протанинлар. Кучли асосли ҳусусиятга эга бўлиб, таркибида олтингугурт бўлмайди. Оддий аминокислоталардан таркиб топган ва кичик молекуляр массага эга. Балик икраси, жинсий гармонлар таркибида учрайдилар. • Гистонлар. Кучсиз асос хоссасига эга эга бўлиб, кўпчилик мураккаб оксиллар таркибига кирадилар. • Склеропротеинлар . Сувда, тузлар, кислота ва ишқорлар эритмаларида эримайдилар. Бу гуруҳ оксиллар тери, жун, суяк, тирнок, шох, соч, ипак фиброини тарибида учрайдилар. Уларнинг таркибида кўп миқдорда олтингугурт мавжуд бўлади.

• Нуклеопротеидлар . Гидролизланганда оддий оксиллар, асосан гистонлар ва протанинлар билан нуклеин кислоталар ҳосил бўлади. Улар протоплазмалар, тўқималар ва вируслар таркибига кирадилар. • Фосфопротеидлар . Гидролизланганда оддий оксиллар билан фосфор кислота ҳосил бўлади, кучли кислоталик ҳусусиятига эга. Кислоталар таъсирида ивийди. Уларга сут казеини таалуклидир. Протеидлар оқсилсиз қисмнинг таркибига кўра қуйидаги гуруҳларга бўлинади.

• Глюкопротеидлар . Гидролизланганда оддий оксиллар билан углеводлар ҳосил бўлади. Сувда эримайди. Суюлтирилган ишқор эритмаларида эрийди. Нейтрал ҳусусиятга эга. Қиздирилганда ивимайди. • Хромопротеидлар . Гидролизланганда оддий оқсиллар билан рангли моддаларни ҳосил қилади. Уларга қон гемоглобини мисол бўлади. Мураккаб оқсилларнинг бошқа гуруҳлари ҳам маълум.

Оқсилларнинг тузилиши. • Оқсиллар кислота ёки ишқорларнинг суюлтирилган эритмалари билан қиздирилганда гидролизга учрайдилар. Бунинг натижасида  -аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Айрим аминокислоталар бунда ўзгариб кетадилар.

• Протеолитик ферментра бези ферменти), (протеазалар), песин (ошқозон ферменти), трипсин (ошқозон ости бези ферменти), пептидалар (ичак ферментлари) оқсиллари учун кучли гидролитик воситалар бўлиб хизмат қиладилар. Ҳар қайси фермент алоҳида аминокислоталардан ҳосил бўлган пептид боғни парчалайди.

• Ҳозирги вақтда кўплаб мураккаб бўлмаган оқсиллар аминокислоталар таркибини аниқлайдиган усуллар мавжуд. Булар орасида хроматография алоҳида аҳамият касб этади. • Оқсиллар таркибига 25 га яқин турли аминокислоталар киради. Булардан 8 таси алмаштириб бўлмайдиган аминокислоталар деб аталиб, уларни инсон тайёр ҳолда истеъмол қилади. Агар, шу 8 та аминокислоталардан бирортаси инсон истеъмол қилаётган овқат таркибида етарли даражада бўлмаса, бу турли касалликларни келиб чиқишига сабаб бўлади. • Оқсиллар гидролизланганда табиий аминокислоталар (уларни сони 22 та) нинг барчаси ҳосил бўлади.

• Сувда эрийдиган оқсиллар монодисперс тузилишга эгалар. Чунки улар аниқ аминокислота таркибига эга ва бу аминокислоталар маълум тартиб билан боғланишида ҳосил бўлгандир. • Оқсил молекуласида аминокислота қолдиқлари чизиқли пептид боғ билан боғланган. Оқсилларни аминокислоталар қолдиғидан пептид боғ ҳосил қилиб тузилганлиги ҳақида 1907 йилда З. Фишер ва Гофиейсторлар фикр билдирганлар. Бир аминокислотадаги карбосиклик гуруҳ қўшни аминокислотанинг аминогуруҳи билан таъсирланиб, амид ҳосил қилади. Алоҳида пептид қисмлари бир- бирларида – NH – СО – СНR – даги ён занжирдаги гуруҳ (R) лар билан фарқ қиладилар:

• 100 гача аминокислота қолдиғи сақлаган бирикмалар полипептидлар 100 тадан ортиқ аминокислота қолдиғи сақлаган бирикмалар оқсиллар деб аталади.. • Аминокислоталарнинг бирикиш тартиби уларнинг икки тарафида молекулаларни ажратиб олиш билан аниқланади. Бунинг учун аминокислоталар гидролизга барқарор бўлган бирикмаларга айлантириладилар. Шу усул билан кўпчилик оддий оқсиллар мисулин, иноглобин, рибонуклеазалар ва бошқаларнинг тузилишлари аниқланган. Жуда кўп оқсиллар учун аминокислоталарнинг қайтарилиш тартиби аниқланган.

Оқсилларда топилган  - аминокислоталар

Оқсиллар тузилиши • Оқсил молекуласини пептид боғлар орқали тузилганлигига унинг бирламчи тузилиши дейилади. Оқсил молекулаларида пептид занжирлар ёки водород боғлар ёки дисульфид боғлар – S–S – орқали боғланган бўлади. Оқил молекуласининг полипептид занжирида  - аминокислота қолдиқлари маълум тартибда жойлашади. Бу оқсил моддалар молекуласи тузилишининг биринчи тартиби ёки оқсилларнинг бирламчи тузилиш деб аталади.

• Оқсил молекуласининг бирламчи тузилиши уларнинг ҳамма хоссаларини тушунтириб бера олмайди. Полипептид занжир одатда спиралсимон буралган бўлади. Бу оқсил молекуласи тузилишининг иккинчи тартиби ёки оқсилларнинг иккиламчи тузилиши дейилади. Чпиралнинг мустаҳкамлиги унинг қўшни ўрамларидаги СО ва NH гуруҳлар орасида водород боғланишнинг ҳосил бўлиши билан аниқланади.

• Учламчи тузилиш полипептид занжирига бириккан функционал гуруҳларнинг ўзаро таъсири натижасида сақланиб туради. Масалан, карбоксил –СООН гуруҳлар билан амино -NH 2 - гуруҳлар туз кўпригини, олтингугурт атомлари дисульфид –S–S- кўприкларни ҳосил қилади. Гидроксил – ОН ва карбокисл – СООН гуруҳлар мураккаб эфир кўприкларини ҳосил қилади. Учламчи тузилишнинг фазода жойлашуви ўзига хос биологик фаолликни ифодалайди.

• Бир нечта учламчи тузилишга эга бўлган полипептидлардан ташкил топган бирикмаларга тўртламчи тузилишли оқсиллар дейилади. Молекуласидаги ҳамма учламчи тузилишли полипептид занжирлари биргаликда ягона оқсил модданинг ҳусусиятини акс эттиради. Тўртламчи тузилиш алоҳида-алоҳида полипептид занжирлар орасидаги водород боғланишлар ва гидрофоб ўзаро таъсирланишлар ҳисобига соқланиб туради. Оқсиллар юқори шаклда ривожланган органик бирикмалардир.

• Полипептидларнинг синтези турли усуллар билан амалга оширилиши мумкин. Бу усуллардан энг оддийларини Э. Фишер ва Абдергалденлар асримизнинг бошларида такиф этганлар. Кейинги йилларда мураккаб полипептидларни олишга имкон берадиган янги усуллар яратилди. • Полипептидларнинг синтези уч босқида амалга оширилади. 1. Амин- ёки карбоксил гуруҳи ҳимояланган аминокислоталарни ҳосил қилиш. 2. Пептид боғлар ҳосил қилиш. 3. Ҳимояловчи гуруҳни ажратиб олиш.

Ўзгаришлар кетма кетлигини қуйидаги схема орқали ифодалаш мумкин:

Ферментлар • Ферментлар хужайрада органик бирикмаларнинг синтези ва парчаланишида маҳсус биокатализаторлар вазифасини бажарадилар. Ферментлар катализаторлар сифатида жуда катта фаолликни намоён қиладилар. Улар ташқи таъсирга ўта сезгир бўладилар. Хужайрадаги ҳар бир молекуласи супстратнинг бир неча миллион молекуласини ўзгаришга учрата олади. • Ферментлар узларнинг кимёвий табиатларига кўра оддий ёки мураккаб оқсиллардан ташкил топганлар. Уларнинг кофактор яъни оқсил бўлмаган қисмини метал ионлари ёки органик биркмалар ташкил этади.

• Ферментларнинг фаоллиги улар билан бевосита боғланмаган – коферметларга боғлиқ бўлади. Коферментлар сифатида инсон организми овқат орқали қабул қиладиган дармондорилар (рибофлавин, тианин, пантатен кислота, никотинамид кабилар ҳизмат қилади). Ферментлар ҳаракатига халақит қилувчи моддалар ҳам маълум бўлиб, булар ферментатив заҳарлар ёки ингибитор деб аталади. • Ферментлар номи улар таъсирида ўзгарувчи субстратга аза- қўшимчаси қўшиш орқали келтириб чиқарилади (пептизаза, карбоксилаза, метаза, амилаза ва бошқалар).

• Ферментларни ўрганиш биология, физиология ва биохимиядан ташқари кимё саноати учун ҳам катта аҳамиятга эга. Жуда кўп ферментлар хужайрадан ташқарида ҳам фаоллик кўрсатадилар. Улар ёрдамида саноат миқёсида этил ва бутил спиртлари, сирка, сут, лимон кислоталар, сорбит, дармондорилар ва бошқалар ишлаб чиқарилади. Ферментлар иштирокида борувчи жараёнлар нонвойчилик ва қандолатчилик саноатида, вино ва пиво тайёрлашда, тери ошлашда ва бошқа соҳаларда кенг қўлланилади.

Купить

Похожие документы
17-guruh elementlari galogenlar
Oltinchi guruh p-elementlari
Bufer eritmalar, bufer eritmalarda pHni aniqlash, tuzlar gidrolizi, tuz effekti
3-guruh d-elementlari
Argos test javoblari