Fermentativ jarayonlar kinetikasi - Биотехнология - Презентации

Информация о документе

Цена	3000UZS
Размер	2.3MB
Покупки	0
Дата загрузки	29 Декабрь 2023
Расширение	pptx
Раздел	Презентации
Предмет	Биотехнология

Fermentativ jarayonlar kinetikasi

Купить

MUSTAQIL ISHI Fermentativ jarayonlar kinetikasi

Reja:  Fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi.  Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi.  Reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi  Fermentativ reaktsiya tezligining haroratga bog`liqligi  Fermentlar faolligining boshqarilishi

Fermentlar ta’sirining o`ziga xosligi. Katalitik reaktsiyalar uchun o`ziga xoslik bo`lishi shart. Fermentlarning spetsifikligi (o`ziga xosligi) oqsil molekulasining strukturasiga uning ma’lum qismlari bilan substratning tegishli guruhlari o`trasida kimyoviy aloqalar o`rnatilishiga bog`liq. Fermentlarning spetsifikligi masalasi ancha nozik bo`lib, ular chuqur ma’noga ega. Har bir ferment faqat ma’lum substratga yoki molekulada kimyoviy bog`ning ma’lum turigagina ta’sir etadi. Ferment substratga kalit qulfga tushganday muvofiq kelishi zarur. Fermentlar spetsifikligining quyidagi xillari farq qiladi. 1. Stereokimyoviy substrat spetsifiklik. Organizmda sintezlanadigan yoki metabolik almashinuvlarda parchalanadigan moddalar aksari qismi optik faoliyatga ega bo`lib, ikkala stereoizomer shaklida

3. Mutlaq guruhli spetsifiklik – faqat substratlarning o`xshash guruhlarini katalizlaydi. Masalan, alkogoldegidrogenaza faqat etanolga emas, balki har xil tezlikda bo`lsa ham boshqa alifatik spirtlarga ham ta’sir etadi. 4. Nisbiy guruhli spetsifiklik – ferment substrat molekulalarining guruhlariga spetsifiklik ta’sir qilmasdan, substrat guruhlarining ma’lum bir kimyoviy bog`lariga ta’sir qiladi. Masalan, ovqat hazm qilish fermentlari – pepsin, tripsin turli oqsillardagi ma’lum aminokislotalardan hosil bo`lgan peptid bog`iga nisbatan spetsifik. 5. Nisbiy substratli spetsifiklik – ferment kimyoviy birikmalarning turli xil guruhlariga tegishli substratlarni katalizlaydi. Masalan, sitoxrom P 450 fermenti turli xil moddalarning (7000 ga yaqin) gidroksillanishida ishtirok etadi. Bu tabiiy moddal

Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi Fermentativ kinetika kimyoviy kinetikaning bir bo`limi tarzida fermentlar kataliz qiladigan reaktsiya tezligining reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiati va ularning ta’sir etish sharoiti (komponentlar kontsentratsiyasi, pH, harorat, muhit tarkibi, faollovchi va tormozlovchi moddalar ta’siri va boshqalarga bog`liq bo`lishi qonuniyatlarini o`rganadi. Fermentativ reaktsiya tezligi vaqt birligida o`zgaradigan moddalar miqdori bilan belgilanadi. Bu reaktsiyalarning tezligi muhit sharoiti (harorat, pH, tabiiy va yot moddalarning ta’siri) ga bog`liq bo`ladi. Ma’lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya reaktsiyaning termodinamik konstantasi bilan xarakterlanadi. Bu konstant sistema kimyoviy muvozanatga erishgan holatni ifodalaydi. Muvozanat kon

1) Substrat va ferment kontsentratsiyasining ta’siri. Fermentativ reaktsiya sxema tarzida quyidagicha ifodalanadi: k+1 k+2 k+3 E + S ES EM E + M k-1 k-2 k-3 bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi. Briggs va Xoldeyn bu tenglamadan foydalanib, bu reaktsiya tezligini substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligining matematik ifodasini keltirib chiqaradilar: V = V max [S] / (K m + [S]) bunda V-kuzatiladigan reaktsiya tezligi; V max – reaktsiyaning eng yuqori tezligi; K m – Mixaelis konstantasi. Bu tenglama Mixaelis-Menten tenglamasi deb ataladi. V=1/2 V max bo`lganda Mixaelis K m tenglamasi substrat kontsentratsiyasiga teng bo`ladi, ya’ni K m = [S]. Bundan kelib chiqadiki, Mixaelis konstantasi kontsentratsiya miqdoriga ega. Reaktsiya tezligi maksimal tezlikning yarmiga teng bo`l

Reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi Ferment Pepsin Kislotali fosfataza Ureaza, pankreat.amilaza Tripsin Arginaza pH optimumi 1,5-2,5 4,5-5,0 6,4-7,2 7,8 9,5-9,9 Odatda fermentativ reaktsiya tezligining pH ga bog`liqligi qo`ng`iroqsimon shaklda grafikda tasvirlanadi, chunki har bir ferment uchun o`zining pH optimumi mavjud bo`lib, unda ferment katalizlaydigan reaktsiya tezligi maksimal bo`ladi. pH ning u yoki bu tomonga o`zgarishi fermentativ reaktsiya tezligining pasayishiga olib keladi. Ayrim fermentlar uchun pH ning optimal qiymatlari Keltirilgan ma’lumotlardan ko`rinib turibdiki, pH optimumi turli xil fermentlarda bir xil emas, lekin hujayraning ko`pchilik fermentlari neytralga yaqinroq, ya’ni pH ning fiziologik qiymatlariga mos keluvchi pH optimumiga ega bo`ladi

Fermentativ reaktsiya tezligining pH ga bog`liqligi asosan ferment faol markazidagi funktsional guruhlarining holati to`g`risida ma’lumot beradi. Muhit pH ning o`zgarishi substratni bog`lashda (kontakt qismi) yoki uni o`zgartirishda (katalitik qismi)da ishtirok etadigan faol markazning aminokislotalar qoldig`idagi kislotali va ishqoriy guruhlarining ionlashishiga ta’sir qiladi. Ko`pchilik substratlar kislotali va ishqoriy guruhlarga ega bo`ladilar, shu sababli pH substratning ionlashishiga ta’sir qiladi. Ferment substratning ionlashgan va ionlashmagan shakli bilan ham bog`lanadi. Ko`rinib turibdiki, optimal pH da faol markazning funktsional guruhlarini reaktsiyaga kirishish qobiliyati kuchliroq bo`ladi, substrat ham fermentning bu guruhlari bilan bog`lanishga qulay shaklda bo`ladi. Ferment

Fermentativ reaktsiya tezligining haroratga bog`liqligi Muhit harorati oshib borishi bilan fermentativ reaktsiya tezligi ham oshib boradi, biror bir optimal haroratda maksimum nuqtaga yetadi va shundan so`ng nolga qarab pasaya boradi. Kimyoviy reaktsiyalar uchun qoida mavjud bo`lib, unga asosan harorat 10˚C ga oshganda reaktsiya tezligi 2-3 martaga oshadi. Fermentativ reaktsiyalar uchun bu koeffitsiyent pastroq bo`lib, harorat har 10˚C ga oshganda reaktsiya tezligi 2 martaga yoki undan ham kamroqqa oshadi. Fermentativ reaktsiya tezligining ma’lum bir nuqtadan keyin nolga tomon pasayishi fermentning denaturatsiyasi to`g`risida guvohlik beradi. Ko`pchilik ferment uchun 20-40˚C oralig`idagi harorat optimal hisoblanadi. Fermentlarning haroratga chidamsizligi ularning oqsil tabiatli tuzilishga

Ferment faolligiga haroratning ta’siri hayotiy faoliyat jarayonlarini tushunish uchun juda muhim. Harorat pasayishi bilan ayrim hayvonlar uyqu yoki anabioz holatiga o`tadi. Bunday holatlarda fermentativ reaktsiyalar tezligi sekinlashib, organizmda to`plangan oziq moddalar sarfini va hujayra funktsiyasining faolligini pasaytirishni ta’minlaydi. Tananing isishi fermentativ reaktsiyalarning borishini tezlashtiradi va hayvon organizmini faol holatga qaytaradi. Organizmni sun’iy sovutish gibernatsiya deb atalib, klinikada jarrohlik operatsiyalarini o`tkazishda qo`llaniladi. Tananing sovutilishi fermentativ reaktsiyalarning tezligini pasaytiradi va bu bilan moddalarning sarflanishi hamda organizm hujayralarining yashovchanlik qobiliyatini uzoqroq saqlash imkonini beradi. Tana haroratining oshish

Fermentlar faolligining boshqarilishi Fermentlar faolligi boshqariladigan katalizatorlarga mansub ekanligi yuqorida aytilgan edi. Ferment faolligining boshqarilishi ularning turli xil biologik komponentlar yoki yot birikmalar (masalan, dori va zaharlar) bilan o`zaro ta`siri orqali yuzaga keladi hamda ular fermentlarning modifikatorlari yoki regulyatorlari deb ataladi. Modifikatorlarning fermentlarga ta`siri ostida reaktsiya tezlashishi (bunday sharoitda ular aktivatorlar deyiladi) yoki sekinlashishi (bunday sharoitda ular ingibitorlar deyiladi) mumkin. Fermentlar faolligining boshqarilishi 3 bosqichni o`z ichiga oladi: 1. Hujayra ichki boshqarilishi (substratlar, metabolitlar, aktivatorlar, ingibitorlar, pH, harorat, allosterik fermentlar). Bunday boshqarish avtomatik kechadi. 2. Gormonal

Metall ionlari yetarli darajada o`ziga hos faollantiruvchidir. Ko`pchilik fermentlar uchun ko`p hollarda bir emas, balki bir nechta metall ionlari talab etiladi. Masalan, bir valentli kationlarni hujayra membranasi orqali tashib o`tkazuvchi Na + , K + - ATF azalar uchun magniy, natriy va kaliy faollantiruvchilari zarur. Metall ionlari yordamida faollanish turli xil mexanizmlar orqali amalga oshadi. Ayrim fermentlarda ular katalitik qism tarkibiga kiradi. Ko`p hollarda metall ionlari substratning ferment faol markazi bilan o`ziga xos ko`prik hosil qilib bog`lanishini yengillashtiradi. Ba`zi hollarda esa metall ferment bilan emas, balki substrat bilan metallosubstratli kompleks hosil qiladi. Substratni bog`lash va katalizlashda kofermentlarning o`ziga xosligi ularning fermentativ reaktsiyala

Ba`zi fermentlarning faollanishi ular molekulasining faol markaziga tegmasdan, modifikatsiyalash yo`li orqali ham amalga oshishi mumkin. Bunday modifikatsiyaning bir nechta usullari mavjud: - faol bo`lmagan unumi profermentlar yoki zimogenni faollash; - ferment molekulasiga o`ziga hos modifikatsiyalovchi biror bir guruhni biriktirish yo`li bilan faollash. - faol bo`lmagan oqsil kompleksini faol fermentga dissotsiyalash yo`li bilan faollash. Fermentlarning ingibirlanishi. Fermentativ kataliz mexanizmini tushunishda ingibitorlar katta qiziqish uyg`otadi. Ferment faol markazining kontakt va katalitik qismlarining funktsional guruhlarini bog`lovchi turli xil moddalarni qo`llash katalizda ishtirok etuvchi guruh ahamiyatini tushuntirib beradi. Fermentativ reaktsiyalarning ingibirlanishini o`rgan

Fermentlarning ingibitorlari ta`sir etish mexanizmiga asosan quyidagi turlarga bo`linadi: 1) raqobatli; 2) raqobatsiz; 3) raqobat qilmaydigan; 4) substrat; 5) allosterik; 1). Raqobatli ingibirlanishi hodisasi tuzilishi jihatidan substratga o`xshash bo`lib, ferment bilan bog`langandan so`ng oson ajralib ketmaydigan modda va haqiqiy substrat o`rtasida fermentning faol guruhiga nisbatan raqobat tufayli kelib chiqadi. Substrat ferment bilan birikib, ferment-substrat kompleksi ES paydo qilganidek, ingibitor ham shunday dissotsiyalanish qobiliyatiga ega bo`lgan kompleks hosil qiladi: E+I → EI Lekin hech qachon raqobatli ingibirlanishda boshqalardan farqli ravishda uchtalik kompleks ESI (ferment- subtrat-ingibitor) hosil bo`lmaydi. Subtratga o`xshash ingibitor ferment molekulasining bir qismini b

Ko`pchilik farmakologik preparatlar, qishloq xo`jalik zararkunandalariga qarshi ishlatiladigan zaharli ximikatlar va zaharli moddalarning ta`sir qilishi raqobatli ingibirlashga asoslangan. Moddalar almashinuvida biror bir fermentni tanlab ishdan chiqarib, muayyan bir boshqa fermentning ishtirokini o`ziga hos tahlilini o`tkazish mumkin. Raqobatli ingibirlash antimetabolitlar qidirish uchun imkoniyatlar yaratadi, ya`ni haqiqiy substratga o`xshash konformatsiyaga ega bo`lgan holda raqobatli ingibitorlar safiga qo`shilishi kerak. Antimetabolitlar o`ziga hos farmakopreparatlar sifatida istiqbolli hisoblanadi. Ammo raqobatli munosabat faqat substrat bilan ingibitor o`rtasida emas, balki ingibitor bilan koferment o`rtasida ham bo`lishi mumkinligini yoddan chiqarmaslik zarur. Antikofermentlar (kof

Bu fermentning bog`lanishi nafas olish zanjirini ishdan chiqaradi va hujayra halok bo`ladi. Fermentlarning raqobatsiz ingibitorlariga og`ir metallar va ularning organik birikmalari kiradi. Shuning uchun simob, qo`rg`oshin, kadmiy, mishyak kabi og`ir metallarning ionlari juda zaharli. Ular masalan, fermentlarning katalitik qismiga kiradigan SH -guruhlarni bog`lab qo`yadi. Ferment - ingibitor kompleksi substratni biriktirishi mumkin, ammo katalitik guruhlar band bo`lganligi sababli substrat uchun keyingi o`zgarishlar amalga oshmaydi. Raqobatli ingibirlashdagi singari ortiqcha miqdordagi substrat raqobatsiz ingibitorlarni fermentlar ta`siridan xalos etmaydi, bunga faqatgina ingibitorlarni bog`lay oladigan moddalargina yordam bera oladi. Bunday moddalarga reaktivatorlar deyiladi. Og`ir metalla

4. Substratli ingibirlash. Substratli ingibirlash fermentativ reaktsiyada ortiqcha miqdordagi substrat natijasida kelib chiqadigan tormozlanishdir. Bunday ingibirlash katalitik o`zgarishga uchray olmaydigan ferment substrat kompleksi hosil bo`lishi oqibatida yuzaga keladi. ES 2 kompleksi mahsulot hosil qilmaydi va ferment molekulasini faolsizlantiradi. Substratli tormozlanish ortiqcha substrat natijasida kelib chiqqanligi uchun uning miqdorini kamaytirib ferment faol holatga keltiriladi. 5. Fermentlar faolligining allosterik boshqarilishi. Allosterik boshqarish allosterik effektorlar bog`lanishi uchun regulyator markazlarga ega bo`lgan, to`rtlamchi strukturali fermentlarning alohida guruhlari uchun hos. Fermentning faol markazida substratlarning o`zgarishini tormozlaydigan salbiy effektorl

Allosterik fermentlar boshqa fermentlardan substrat miqdoriga reaktsiya tezligining bog`liqligi o`ziga xos S-shaklidagi egri chiziq bo`lishi bilan farq qiladi. Bu esa subbirliklarning faol markazlari avtonom emas, balki kooperativ holda ish bajarishini bildiradi. Allosterik fermentlar hujayra modda almashinuvida muhim vazifasini o`taydi. Ular metabolizmda «kalit» o`rnini egallab, moddalar almashinuvidagi o`zgarishlarga juda sezgirlik bilan munosabat bildiradilar. Masalan, allosterik boshqarish birinchi ferment zanjirining oxirgi mahsulotini ingibirlash ko`rinishida namoyon bo`ladi. Boshlangich modda (substrat)ning bir nechta ketma-ket o`zgarishlardan so`ng oxirgi mahsulotning tuzilishi substratga o`xshamaydi, shu sababdan oxirgi mahsulot boshlang`ich fermentlar zanjiriga allosterik ingibit

Купить