Oqsillarning kimyoviy xususiyatlari - Биотехнология - Презентации

Информация о документе

Цена	3000UZS
Размер	7.0MB
Покупки	0
Дата загрузки	16 Декабрь 2023
Расширение	pptx
Раздел	Презентации
Предмет	Биотехнология

Oqsillarning kimyoviy xususiyatlari

Купить

MUSTAQIL ISHI Mavzu: Oqsillarning kimyoviy xususiyatlari

Reja: 1. Oqsillarning tuzilishi. 2. Oqsillarning biologik vazifalari. 3. Oqsillar biosintezi. 4. Oqsillar biotexnologiyasi . 5. Oqsillarning kimyoviy xossalari. 6. Murakkab oqsillar.

Oqsillar tarkibida azot tutuvchi yuqori molekulyar biologik polimerlar bo‘lib, ular asosan 20 xil aminokislotalardan tashkil topgan. Ularning proteinlar (grekcha “protos” – birlamchi, muhim) deb atalishi ham bu gruppa moddalar birinchi arajali biologik ahamiyatga ega ekanligini ko‘rsatadi. Hayot jarayonlarining qariyibbarchasi oqsil moddalarga va ularning biologik funksiyasiga bog‘liq. Oqsillar proteinlar va proteidlarga bo‘linadi. Protein ------------ oddiy oqsil Proteid ------------ murakkab oqsilOqsillarning tuzilishi

Ular barcha tirik organizmlar, bir hujayrali suv o‘simliklari va bakteriyalar, ko‘p hujayrali hayvonlar hamda odam organizmi, tirik organizmlar bilan jonsiz tiabiat chegarasida turuvchi viruslar tarkibining ajralmas qismini tashkil qiladi. Hujayrada yuz beradigan har qanday kimyoviy o‘zgarishlar oqsillar ishtirokisiz amalga oshmaydi.: bu jarayonlarda oqsil yoki substrat, yo ferment yoki bular bir vaqtda birdaniga ishtirok etadi. Tuxum oqiga o‘xshash, tarkibida azot tutuvchi shu xildagi moddalarni golland olimi Mulder (1802-1880) muntazam ravishda tadqiq qilgan, o‘sha zamonning mashxur kimYog‘ari Berseliusning (1779 - 1848) taklifiga ko‘ra, birinchi marta 1838 yili bu moddalarga nisbatan protein (yunoncha – protos – birinchi darajali ) nomi qo‘llanilgan, va bu atama ularning hayot uchun jud

Oqsillar taxminan hayvon organizmini quriq moddasiga nisbatan olganda 15% ni tashkil etadi, o‘simliklarda yaproq va poyalarida 3-5%, boshoqlilarda 10-25 va dukaklilarda esa 20-40 va hattoki 50% gacha quruq modda qismini tashkil etadi. Oqsillarnin turlari nihoyatda ko‘p bo‘lib, masalan odam organizmida 5 000 dan ortiq oqsil turlari borligi aniqlangan bo‘lsa, hozirgi vaqtda ularning 2000 dan ziyodi kashf qilingan va yaxshi tekshirilgan.

Oqsillarning biologik vazifalari Oqsillar hujayrada boshqa birikmalarga (kimyoviy komponentlarga) qaraganda ancha ko’p jarayonlarda xilma-xil vazifalarni bajaradilar. Hamma proteinlarning struktura elementlari bir xil aminokislotalardan iborat bo`lsa ham, ularning oqsil molekulasidagi nisbiy miqdorlari va joylanish o`rinlari turlichadir. Oqsillarning asosiy vazifalari quyidagilardan iborat: 1. Katalitik vazifasi – shu vaqtgacha kashf etilgan barcha biologik katalizatorlar – fermentlar oqsillardir. Bir hujayrada ularning soni 2000 dan ortiq. Bunday vazifa faqat oqsillar uchungina xosdir. 2. Oqsil gormonlar – bir qator ichki sekretsiya bezlarining mahsulotlari peptid va oqsil tabiatiga ega. Masalan insulin, o`sish gormoni va boshqalar.Ular hujayra ichida va butun organizmda moddalar almashin

6. Tayanch yoki mexanik vazifasi – ahamiyati jihatdan struktura vazifasiga yaqin. Hujayralararo strukturalarni tuzilishida ishtirok etib, tayanch to`qimalarining mustahkamligini ta’minlaydi. Oqsillar biriktiruvchi to`qimaning asosiy qurilish materialidir: kollagen – suyak to`qimasi, paylarning struktura elementlari; fibroin – ‘illaning i’ak qavatini hosil bo`lishida ishtirok etadi; beta-keratin – jun, tiRNKoqlarningsrtuktura asosi. 7. Zao’ira yoki trofik vazifasi – rivojlanayotgan hujayraning oziqlanishi uchun oqsillarning zao’ira modda sifatida foydalanilishi. Oqsillar chegaralangan miqdorda qonda, ba’zi to`qimalarda, ko’p miqdorda o`sayotgan o’omilada, o`simliklar donida, tuxum va sutda bo`lib, zarur sharoitda sarflanadilar. Bunga bug`doy doninig zao’ira moddasi – prolaminlar va glutelin

9. Qisqarish vazifasi – kimyoviy energiyadan foydalanib qisqarish. Muskullarning qisqarishi oqsillar ishtirokida kechadi. Ularning eng muhimlari aktin va miozin qisqaruvchi muskul tolalarini tashkil qiladilar. 10. Elektroosmotik vazifasi – membranada elektr zaryadlarining farqi va ionlar kontsentratsiyasining gradientini hosil qilishda ishtirok etadi. Na+, K+ ATF aza hujayra membranasida Na+ va K+ ionlarining va elektr zaryadlarining farqini hosil qiladi. 11. Energiya transformatsiyalash vazifasi – elektr va osmotik energiyani kimyoviy energiyaga transformatsiya qilish. ATF-sintetaza membranada elektr ‘otentsiallar turlicha bo`lganda yoki ionlarning osmotik kontsentratsiyasining gradientiga qarab ATF sintezlaydi. 12. Kogenetik vazifasi – oqsillarning yordamchi genetik vazifasi (“ko” – lat.

13. Gen-regulyator vazifasi – ayrim oqsillarning nuklein kislotalarning qoli’ vazifasini va genetik axborotning ko`chirilishini boshqarishda ishtirok etishi. Gistonlar – re’likatsiyani boshqarilishida va qisman DNK uchastkalarining transkri’tsiyasida ishtirok etadi. Kislotali oqsillar – DNK ning ayrim qismlarida transkri’tsiya jarayonining boshqarilishida ishtirok etadi. 14. Immunologik yoki antitoksin vazifasi –barcha immun tanalar oqsillardir. Ular antigen-antitana kompleksi hosil qilish yo`li bilan organizmga kirgan bakteriyalarni, yot oqsillarni yuksak spetsifiklik bilan bog`laydilar, parchalaydilar va zararsizlantiradilar. A, M, G va boshqa immunoglobulinlar ximoya vazifasini bajaradi. Antigen – antitana kompleksini hosil qiluvchi oqsil – komplement oqsili. 15. Toksigenlik vazifasi –

Oqsillar biosintezi Genetik kod — irsiy axborotni nuklein kislotalar molekulasida nukleotidlar ketma-ketligi tartibida yozishning tirik organizmlarga xos bo’lgan yagona sistemasi. Dezoksiribo-nuklein kislotasi (DNK) molekulasida ma’lum tartibda joylashgan muayyan sondagi nukleotidlar sintezlanayotgan oqsil zanjirining tarkibidagi aminokislotalar xili, soni, ularning joylashish tartibini belgilab beradi. DNK molekulasidagi nukleotidlar 4 xil bo’lib, ular adenin- A, timin-T, guanin-G va sitozin-S lardan iborat. Tabiatda 300 ga yaqin aminokislotalar uchraydi, lekin tirik organizmlardagi oqsillar tarkibiga 20 ta aminokislota kiradi. Hujayrada oqsilning sintez qilinishi jarayonida uning tarkibidagi har bir aminokislotaning joylanishi uchta nukleotid tomonidan kodlanadi. Uni triplet (uchlik) yok

Oqsilning sintezida DNK va uning qismi bo’lgan gen emas, balki boshqa nuklein kislota — ribonuklein kislota (RNK) ishtirok etadi. U uch xil: informatsion — iRNK, transport — tRNK va ribosoma — rRNK. iRNK DNK asosida sintez qilinib undagi genetik axborotni ribosomalarga olib keladi, iRNK tarkibida ham DNK dagi kabi 4 xil nukleoidlar mavjud. Ularning uchtasi — A, G, S DNK dagi kabi, fakat iRNK da T ning o’rniga U-uratsil uchraydi; tRNK sitoplazmadagi aminokislotalarni ribosomalarga yetkazib beradi Oqsilning sintezida DNK va uning qismi bo’lgan gen emas, balki boshqa nuklein kislota — ribonuklein kislota (RNK) ishtirok etadi. U uch xil: informatsion — iRNK, transport — tRNK va ribosoma — rRNK. iRNK DNK asosida sintez qilinib undagi genetik axborotni ribosomalarga olib keladi, iRNK tarkibida h

Oqsillar biotexnologiyasi Oqsillarning eng muhim biologik funksiyalari 7 xil bo‘lib ular quyidagichadir . 1. Katalitik funksiyasi - shu vaqtgacha barcha kashf etilgan biologik katalizatorlar – fermentlar oqsillardir. Bir hujayrada ularning soni 2000 dan ortiqdir. Bu funksiya faqat oqsillar uchungina xosdir. 2. Transport funksiyasi - . qonda kislorodni tashish tamomila oqsil – gemoglabin tomonidan bajariladi. Proteinlar qonda lipidlar, ba’zi gormonlar, vitaminlar, metall ionlari bilan kompleks hosil qilib, ularni tegishli to‘qimalarga etkazadilar. Masalan, Gemoglobin qon tarkibidagi kislorodni biriktirib uni tashiydi. Lipoprotein oqsili Yog‘simon moddalarni jigardan boshqa organlarga tashiydi. 3. Ozuqa va zaxira funksiyasi . Ko‘pchilik o‘simliklarning urug‘larida zapas oqsillar to‘plangan b

5. Struktura funksiyasi . Oqsilar biriktiruvchi to‘qimaning asosiy qurish materialidir: keratin, kollagen, elastin ana shular jumlasidandir. Lekin oqsillar hujayra skeleti, xromosomalar, membrana, ribosomalar, retseptorlar tarkibida boshqa moddalar bilan birgalikda qatnashadilar. Bular qatlam-qatlam bir-biriga o‘ralgan bo‘lib, ma’lum tolalar hosil qilib ta’yanch, ximoya struktura holida organizmning elementlarini bir-biriga biriktiradi. Odam va hayvon organizmida uchraydi. Masalan, pay tarkibidagi kallagen yoki elastin oqsillari, paylarni bir-biriga ulaydi. soch, tirnok tarkibidagi keratin oqsili ularni sifatini belgilaydi. 6. Himoyalovchi (qo‘riqlash) funksiyasi . Bu oqsillar organizmni boshqa bir organizmlar (zararli) ta’sirida zararlanishidan saqlaydi. Barcha anti tanalar oqsillardir. U

Oqsillar –  –aminokislotalardan tuzilgan murakkab yuqori molekulyar tabiiy birikmalardir. Hozirgi tasavvurlarga ko`ra oqsillarda aminokislotalar bir-biri bilan peptid (amid) bog`lanishlar (  NH  CO  ) orqali bog`lanib, peptid zanjirlar hosil qiladi. Peptid bog`lanishlar bitta aminokislota karboksilining boshqa kislotaning aminoguruhi bilan o`zaro ta`sirlashishi natijasida hosil bo`ladi. Bunda ikkita  aminokislotadan bir molekula suv ajralib chiqib, peptidlar hosil bo`ladi: H 2 N  CH 2  CO  OH + NH 2  CH(CH 3 )  CO  OH  glitsin alanin H 2 N  CH 2  CO  NH  CH(CH 3 )  CO  OH + H 2 O dipeptid (glitsil–alanin) Uchta aminokislotadan tripeptidlar, ko`p sonli aminokislotalardan–polipeptidlar hosil bo`ladi. Rus biokimyogari A. Ya. Danilevskiy o`zining tajribalari asosida 1888 yil

 Oqsilning birlamchi strukturasi –uning kimyoviy strukturasi, ya`ni ushbu oqsilning polipeptid zanjirida aminokislotalar qoldiqlarining navbatlashib kelishidir.

Oqsilning ikkilamchi strukturasi –polipeptid zanjirning fazodagi shakli. Rentgen–struktura analizi va tekshirishning boshqa fizikaviy usullari yordaida tabiiy oqsillarning polipeptid zanjirlari buralgan holatda–spiral ko`rinishida bo`lishi aniqlangan. Spiral strukrura spiralning yonma-yon o`ramlaridagi aminokislotalar qoldiqlaridagi CO va NH guruhlar orasida vujudga keladigan vodorod bog`lanishlar bilan tutib turiladi. Bunday ikkilamchi struktura  spiral deyiladi. Unda vodorod bog`lanishlar spiralning uzun o`qiga parallel yo`nalgan.

Oqsilning uchlamchi strukturasi –real uch o`lchamli konfiguratsiya bo`lib, polipeptid zanjirning buralgan spirali fazoda ana shunday shaklga kiradi. Bunday strukturada fazoda bo`rtib chiqqan va botiq joylari bo`lib, funksional guruhlari tashqariga qaragan bo`ladi. Oqsil molekulasining o`ziga xosligi, uning biologik faolligi uchlamchi struktura bilan tushuntiriladi. Oqsillarda uchlamchi strukturani hosil qiluvchi va saqlab turadigan asosiy omillar aminokislotalar qoldiqlarining yonaki radikallari orasidagi bog`lanishlardir. Oqsillarning juda turli-tuman xossalari ularning tuzilishi bilan izohlanadi. Ularning eruvchanligi turlicha: ba`zilari suvda eriydi, boshqalari-neytral tuzlarning suyultirilgan eritmalarida eriydi. Ayrimlari esa umuman erimaydi.

Kimyoviy tarkibi jihatdan oqsillar ikki guruhga bo`linadi; a) oddiy oqsillar– proteinlar , ular gidrolizlanganda faqat aminokislotalarga ajraladi; b) murakkab oqsillar– proteidlar , ular gidrolizlanganda aminokislotalar bilan oqsilmas tabiatli moddalar (uglevodlar, nuklein kislotalar va boshqalar) hosil qiladi; bular oqsil moddalar bilan oqsilmas moddalarning birikmalaridir. Oqsillar tarkibida karboksil bilan aminoguruhi borligi sababli ular aminokislotalar kabi amfoter xossalarni namoyon qiladi. Masalan, ishqorlar ta`sir ettirilganda oqsil anion shaklida reaksiyaga kirishadi–ishqorning kationi bilan birikadi va albuminat tuzini hosil qiladi: H 2 N  CH  COOH + NaOH  H 2 O + H 2 N  CH  COONa Kislotalar ta`sir ettirilganda esa oqsil kation sifatida bo`ladi va sintonin hosil qiladi:

Oqsillarning sifat reaksiyasi Oqsillarga sifat reaksiyalaridan biri biuret reaksiyasi hisoblanadi. Biuret reaksiyasi: ishqoriy muhitda mis (II) sulfatning eritmasi binafsha rangga bo‘yaladi. Biuret reaksiyasi – CO – NH – bog‘lar yoki peptid bog‘lar uchun xos reaksiyadir. Masalan, dipeptid – ko ‘ k , tripeptid binafsha , yuqori peptidlar esa qizil rang beradi.

Murakkab oqsillar Glikoproteidlar va ularning biologik ahamiyati. Murakkab oqsillar oqsil bo`lmagan bo`laklarining tabiatiga qarab bir nechta guruhlarga bo`linadi. Uglevod-oqsil komplekslari. Bunday makromolekulalar ikki turga bo`linadi: glikoproteidlar va proteoglikanlar yoki polisaxarid-oqsil komplekslari. Glikoproteidlarning uglevod qismi kichikroq, muntazam tuzilishga ega bo`lmagan geteropolisaxaridlardan tuzilgan. Makromolekulaning 80-90% ini oqsil tashkil etadi. Glikoproteidlar uchun uglevod-peptid bog`i xos bo`ladi. Bunday bog`larning quyidagi turlari mavjud: glikozilamid – monosaxarid asparaginning amid guruhi bilan bog`langan bo`ladi, masalan immunoglobulin, glikoproteidli fermentlar va gormonlarda; O-glikozid – monosaxarid serin yoki treoninning OO’-guruhi bilan bog`langan bo`lad

Ular yuqori va past haroratga fizik-kimyoviy xossalarini o`zgartirmagan xolda bardosh bera oladi. Bu esa agar biror oqsil haroratli denaturatsiyaga chidamli bo`lsa, demak u glikoproteid deb hisoblashga asos bo`la oladi. Glikoproteidlar boshqa oqsillardan farqli ravishda tripsin, pepsin singari proteolitik fermentlar ishtirokida qiyin xazm bo`ladi.Glikoproteidlarning uglevod qismi oqsilga yuqori darajadagi s’etsifiklik beradi. Hujayra yuzasidagi makromolekulalar bunga misol bo`la oladi. Glikoproteidlar tirik organizmlarning hamma vakillarida keng tarqalgan. Hayvon, o`simlik organizmlarida, mikroorganizmlarda xilma-xil vazifalarni bajaradilar: hujayralararo aloqalarda yuksak molekulalar uchun retseptorlik, gidrofob moddalar va metall ionlari (transkortin, serrulo’lazmin, ga’toglobin, transfe

Ular chin glikoproteidlardan asosan o`z tarkibida ko’p martalab takrorlanadigan, ko’pincha o`ziga xos disaxarid birliklarini tutishi bilan farqlanadilar. Glyukozaminoglyukanlar oqsil molekulasi bilan bog`lanib, proteoglikanlarni tashkil qilganlarida molekulaning asosiy qismi polisaxaridlarga to`g`ri keladi. Ular birinchi marta so`lak tarkibidagi yopishqoq proteoglikan – mutsindan olingani uchun nordon mukopolisaxaridlar deb ham ataladi. proteoglikanlarning aksariyati to`qima hujayralari orasidagi bo`shliqni to`latib turadigan dirildoq (gel) shaklidagi asosiy moddada bo`ladi. Bundan tashqari ular tog`ay, pay, ko`zning muguz pardasi, teri, bo`g`inlarni namlab turadigan suyuqlik tarkibida bo`ladi proteoglikanlar qatoriga gialuronat kislota, ge’arin, xondroitinsulfat kislota va boshqalar kirad

Interferonlar . Ko’pchilik turdagi viruslar ko’payishining ingibitorlaridir. Kashf etilgan bir necha tur interferonlar (α, β, γ) mavjud. Ularning ba’zilari gen injeneritasi usulida olingan. Interferonlar hujayrada virus nuklein kislotasining kiritilishiga javoban hosil bo`lib, virus agressiyasi (infektsiyasi) ni chegaralaydi. Ular nafaqat virus infektsiyasi uchun, balki saratonga chalinganda ham asosiy o’imoya oqsili hisoblanadi. I mmunoglobulinlar . Immunoglobulinlar yoki qarshi tanachalar glikoproteinlar sinfiga kirib, o’imoya vazifasini bajaradi, organizmga tushayotgan yot moddalar – turli kimyoviy tabiatga ega bo`lgan antigenlarni zararsizlantiradi. Ular limfotsitlardan hosil bo`lgan plazmatik hujayralarda sintezlanadi.

Oqsil-yog` komplekslari. Lipoproteidlar va proteolipidlar oqsillarning yog`simon moddalar bilan hosil qilgan komplekslaridir. Yog` oqsil komplekslari erkin Lipoproteidlar (sut, qon Lipoproteidlari) va memrana tarkibida bo`ladigan struktura proteolipidlariga bo`linadi. Lipoproteidlar suvda eriydi. Ularning strukturasi o`ziga xos bo`lib, yog`simon komponent molekulaning ichida, sirti esa oqsil qavat bilan qo’langan. proteolipidlarda esa aksincha, oqsil komponenti ichkarida bo`lib, sirti yog` modda bilan o`ralgan. Shuning uchun ular yog` erituvchilarda eriydi. Lipidlarning oqsillar bilan hosil qilgan komplekslari zarrachalarining kattaligi, eruvchanligi va boshqa fizik-kimyoviy xossalari bilan farqlanadilar. Elektroforezda bu komplekslar asosan, plazma oqsillari, alfa- va beta-fraktsiyalari b

Fosfoproteidlar – oqsil molekulalarining fosfat kislota bilan hosil qilgan kompleksidir. Ular gidroliz qilinganda, aminokislotalardan tashqari, fosfat kislota ham ajralib chiqadi. Fosfoproteidlar molekulasida fosfat kislota serin va boshqa oksiaminokislotalar bilan efir bog`i orqali birikkan deb hisoblanadi. Ularga sut oqsili kazein, tuxumdan ajratib olingan ovovitellin va baliq urug`idan olingan ixtulinlar kiradi. Fosfoproteidlarda oqsilning fosforillanishi uning vazifasini ham o`zgartiradi. Maxsus fermentlar ishtirokida oqsillarning fosforillanishi va defosforillanishi (masalan, glikogenfosforilaza, lipaza) ularning hujayradagi vazifasini boshqaradi. Gistonlarning fosforillanishi ularning DNK bilan bog`lanishini susaytiradi va DNKning matritsa faolligini boshqaradi.

Kofaktorproteidlar. Bunday aralash makromolekulalar oqsil va oqsil bo`lmagan qism – kofaktorlardan tashkil topgan. Bunda vitaminlar va ularning unumlari – kofermentlari tarkibida porfirin tutuvchi makrotsiklik biometallar kofaktor sifatida ishtirok etadi. Kofaktorproteidlar rangli yoki rangsiz bo`lishi mumkin. Rangli murakkab oqsillar xromoproteidlar (grek. copromos – bo`yoq) deb atalib, ularga quyidagilar kiradi: 1) gemproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – gem); 2) xlorofillproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – xlorofill); 3) kobamidproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – B 12 vitamini); 4) retinalproteid (oqsil bo`lmagan qismi – A vitamini); 5) flavoproteidlar (oqsil bo`lmagan qismi – flavinlar). Kofaktorlarning asosiy qismini fermentlar tashkil etadi.

Gemproteidlar. Bioximiyaviy vazifasiga ko`ra gemproteidlar ferment bo`lmagan (gemoglobin, mioglobin va o’.k.) va fermentlar (sitoxromlar, katalaza, peroksidaza va o’.k.) larga bo`linadi. Gemproteidlarning oqsil bo`lmagan qismi – gem metalloporfirinli kompleks hisoblanadi. Metin (- CH) guruhlari orqali bog`langan 4 ta pirrol halqasidan iborat porfin skeleti gem tarkibida ikki valentli temir atomi bilan koordinatsiyalovchi aloqada bo`ladi. porfin skeletidagi pirrol halqalarining 8 ta vodorod atomining turli yon shoxchalar bilan almashinuvi natijasida porfirinlarning izomerlari hosil bo`ladi. Gem molekulasida temir bilan bog`langan IX protoporfirin tarkibida ikkita vinil, to`rtta metil va ikkita propionat kislota qoldiqlari ma’lum tartibda pirrol halqalaridagi vodorod atomlarining o’pO’ini ol

Oksigemoglobin PbO2 – gemoglobinning kislorod bilan to`g`ridan – to`g`ri birikishidan hosil bo`ladi. Bu birikma beqaror bo`lib, uning qondagi miqdori kislorodning partsial bosimiga qarab o`zgarib turadi: kislorod partsial bosimi baland bo`lgan o’pka alveolalarida qon kislorod bilan to`yinadi va O’bO2 miqdori ortadi. To`qimalarda kislorodning partsial bosimi past bo`lganidan oksigemoglobin bu yerda dissotsiyalanib, hujayralarga kislorod beradi. partsial bosim 10,6 dan 2,6 k’a ga – 4 baravar pasayganda oksigemoglobin 80 % kisloroddan ozod bo`ladi. Agar gemlar mustaqil (avtonom) tarzda harakat qilganlarida bosim 90 marta pasayishi kerak bo`lar edi. Ammo bunday bo`lishi mumkin emas, chunki kislorodning asosiy qismi gemdan chiqa olmas va to`qimalar undan foydalanmas edi. Buning natijasida inson

Karboksigemoglobin CO - gemoglobinning uglerod (II)- oksidi – is gazi bilan hosil qilgan birikmasi. Bu modda odam nafas olgan o’avo tarkibida CO bo`lganda vujudga keladi. Bunda gemning uglerod (II)-oksidi bilan birikishi kislorodga nisbatan 300 marta yuqori. Bu kompleksda gemoglobin va is gazi orasidagi bog` gemoglobin bilan kislorod o`rtasidagi bog`ga qaraganda 200 marta mustahkam. Karboksigemoglobinning dissotsialanish darajasi kuchsiz bo`lganidan is gazi oksigemoglobindan kislorodni osonlik bilan siqib chiqaradi. Shuning uchun nafas olgandagi o’avoda 1% is gazi bo`lgandayoq gemoglobinning 95% i karboksi gemoglobinga aylanadi. Bunday gemoglobin kislorod bilan birika olmay, o`zining kislorod tashish vazifasini bajara olmaydi. Natijada to`qimalar, birinchi navbatda miya to`qimasi kislorodn

Karbogemoglobin. Gemoglobinning karbonat angidrid bilan bog`lanishidan gemoglobinning yana bir boshqa unumi – karbgemoglobin hosil bo`lishi mumkin. Ammo bunda karbonat angidrid gemga emas, balki globinning amino guruhiga bog`lanadi. Dezoksigemoglobin oksigemoglobinga nisbatan ko`proq karbonat angidrid biriktiradi. Karbgemoglobinning hosil bo`lishi karbonat angidridning to`qimalardan o’pkaga chiqarish uchun qo`llaniladi. Bunday yo`l bilan 10-15% karbonat angidrid o’pkaga chiqariladi.

Mioglobin – uchlamchi strukturaga ega bo`lib, gemoglobinning bir zanjiridan iborat. Gemoglobindan farqli ravishda u kislorodni 5 marta tezroq biriktira oladi. Uning kislorod bilan to`yinishi grafikda gi’erbola shaklida bo`ladi. Buning biologik ahamiyati ham shunda bo`lib, mioglobin mushak to`qimasining ichki qismida, ya’ni kislorodning partsial bosimi past joyda joylashganligi bilan bog`liq. Tashnalik bilan kislorodni biriktirishi tufayli kislorodni zao’irasini yaratadi va bu kislorod vaqtinchalik kislorod etishmovchiligida zaruratga qarab sarflanadi.

Fermentli gemproteidlar. Sitoxromlar ularning molekulalari tarkibidagi gemlarning turiga qarab a,b,c,d turlarga bo`linadi. a,b va c sitoxromlari prostetik guruh sifatida muvofiq ravishda a,b, va c gemlari tutadi va o`zaro polipeptid zanjirlarining aminokislotalar tarkibi va oqsil subbirliklari bilan farqlanadilar. d sitoxromida esa d gemdan tashqari ba’zida c gemi ham bo`ladi. Sitoxromlar kislorodni biriktirish xususiyatiga ega emas. Bunda istisno tariqasida a3 sitoxromi mavjud bo`lib, uning tarkibiga globin bilan bog`langan mis ioni kiradi. Sitoxromlar elektronlarni tashish vazifasini bajarib, mitoxondriyaning nafas olish zanjiri va mikrosoma zanjiri tarkibiga kiradi.

Xlorofillproteidlar – hayvonlardagi temir porfirinlardan farqli ravishda o`simliklarda magniy porfirinli komplekslar mavjud bo`lib, ular o`simliklar barglariga yasxil rang beradi. Bunday ‘igmentli komplekslar xlorofill deb ataladi. O`simliklar barglarida a va b, suvo`tlarida yana c va d turlari mavjud. O`simliklarda xlorofillar oqsillar bilan kompleks hosil qiladi va fotosintez reaksiyalarida ishtirok etadi.

Metalloproteidlar va nukleoproteidlar. Metalloproteinlarga oqsildan tashqari qandaydir, bir yoki bir nechta metall ionlari saqlovchi biopolimeelar kiradi. Metalloproteidlar orasida fermentli va fermentsiz turlari mavjud. Masalan, dipeptidaza va alkogoldegidrogenaza metallofermentlari tarkibida rux, tashuvchilik vazifasini bajaruvchi fermentsiz metalloproteid – transferrin tarkibida esa temir bo`ladi. Ferritin – yuqori molekulali suvda eruvchi oqsil bo`lib, unda temir 17 dan 23% gacha bo`ladi. U asosan, qora taloq, jigar va miya ko`migida bo`lib, organizmda temir deposi vazifasini bajaradi. Transferritin – suvda eruvchi temirprotein, glikoprotein, qon zardobidagi β-globulinlar tarkibida aniqlangan. Transferrin molekulasi 2 atom temir saqlaydi; transferrin organizmda temiRNKing fiziologik ta

Foydalanilgan adabiyotlar 1. To’raqulov Yo, T. “Биохимия”. 2 Hamrayev Sh.A va b. Biologik kimyo va molekulyar biologiya. 1- qismDarslik. Т.: Tafakkur bo`stoni. 2014. -224 b. 3. T/ Creighton. «Proteins»?, 2-nd edition: «Struktures and molecular properties» Freeman and Company, NY, 1993. 4. G.Karp. «Cell and Molecular biology», 2-nd edition, John Willey @Sons Ins., 1999

E’TIBORINGIZ UCHUN RAHMAT

Купить