Войти Регистрация

Docx

  • Рефераты
  • Дипломные работы
  • Прочее
    • Презентации
    • Рефераты
    • Курсовые работы
    • Дипломные работы
    • Диссертациии
    • Образовательные программы
    • Инфографика
    • Книги
    • Тесты

Информация о документе

Цена 3000UZS
Размер 1.6MB
Покупки 0
Дата загрузки 19 Апрель 2023
Расширение ppt
Раздел Презентации
Предмет Биология

Продавец

Bohodir Jalolov

Оқсиллар синтези ва парчаланиши

Купить
1Оқсиллар синтези ва Оқсиллар синтези ва парчаланишипарчаланиши 2Режа: 1. Ўсимликларда оқсил биосин - тезининг аҳамияти, оқсил биосинтези учун зарурий омиллар ва унинг аcосий босқичлари 2. Аминоацил т-РНК синтетазалар 3. И-РНК ва транскрипция жараёни 4. Р-РНК тузилиши ва хоссалари5. Трансляция жараёни ва унинг босқичлари (инициация, элонгация ва терминация) 6. Генетик коднинг тузилиши, триплетлар ва уларнинг вазифалари 7. Оқсилларнинг парчаланиши, гидролитик парчаловчи ферментлар 8. Аминокислоталарнинг дезаминланиши ва декарбоксилланиши. Аминлашадиган ва аминлашмайдиган аминокислоталар 3 Оқсиллар биосинтези энг мураккаб биохимиявий жараён бўлиб, унинг механизмини аниқлаш ўз навбатида, бир қатор умумбиологик масалаларни, чунончи, ирсият ва ўзгарувчанлик қону- ниятларини аниқлаш, организмларнинг ўсиш ва ривожланишини бошқариш, ҳар хил касалликлар сабабларини қидириб топиш ва уларни даволаш усулларини ишлаб чиқиш, физиологик актив моддаларнинг таъсир қилиш меха- низмини аниқлаш каби бошқа бир қатор масалаларни ечишга имконият яратди. 4 Оқсиллар биосинтези илмий масала сифатида ХIХ асрнинг 80- йилларида рус биохимиги А.Я.Данилевский томонидан ўртага ташланган эди. У биринчи марта протеолитик ферментлар иштирокида оқсилсимон модда – пластеин синтез-лашга муваффақ бўлган. Шу сабабли у оқсилларнинг ферментатив йўл билан парчаланиш реакциялари қайтар характерга эга ва тегишли шароитда бу реакция тескари йўналишда ҳам боради, деган ғояни илгари сурди. 5 XX асрнинг 50-йилларида оқсил биосинтези механизми бўйича ишлаб чиқилган янги гипотезага кўра, ҳар бир оқсил ўз матрицасига, яъни қолипига эга бўлиб, у янги ҳосил бўлаётган оқсил молекуласининг нусхаси деб қаралди. Матрица деганда, қайтадан синтез қилинаётган модданинг структурасини ҳосил қилишга сабаб бўладиган бирон-бир юқори молекуляр полимернинг (масалан, нуклеин кислотанинг) структураси назарда тутилади. Оқсил биосинтезида матрица сифатида нуклеин кислоталар ва хусусан, рибонуклеин кислоталар иштирок этади, деган ғоянинг вужудга келиши бу муаммонинг самарали ҳал этилишига имкон берди. 6 Оқсил биосинтезининг умумий механизми барча тирик организмларда, жумладан, ўсимликларда ҳам бир хил бўлиб, қуйидаги асосий босқичлардан иборат. Дастлаб аминокислоталар махсус ферментлар иштирокида АТФ билан реакцияга киришиб активлашади. Сўнгра активлашган амино-кислоталар транспорт РНКлар ёрдамида оқсил синтез қилинадиган жойга, яъни рибосомаларга кўчади. Учинчи босқичда транспорт РНКлар мунтазам равишда информацион РНКдаги тартиб бўйича жойлашади. Ниҳоят, тўртинчи босқичда оқсил молекуласи ўзига хос бўлган учламчи структурага эга бўлади. 7 Оқсил ҳосил бўлишида иштирок этадиган аминокислоталар аввал актив ҳолатга ўтиши керак. Улар АТФнинг энергияга бой бўлган пирофосфат боғлари ҳисобига активлашади. Бу процессда аминокислота-ларнинг карбоксил группаси АТФ билан ўзаро реакцияга киришиб, амино-ациладенилат бирикмалар ҳосил қилади ва пирофосфат ажралиб чиқади. Аминоациладенилатлар ҳосил бўлиш реак- циялари махсус ферментлар иштирокида катализланади, бу ферментлар активлаш- тирувчи ферментлар ёки аминоацил-РНК- синтетазалар деб юритилади. 8 Юксак ўсимликларда 20 хил аминокислота бўлиб, уларни активлаштирувчи фермент-ларнинг барчаси топилмаган бўлса-да, бироқ кўпчилиги активлашиши кузатилган. Активлаштирувчи ферментлар мош, нўхат, исмалоқ, ғўза каби ўсимликлардан ажратиб олинган. Тажрибаларда активлаштирувчи ферментлар бир вақтнинг ўзида яна бир муҳим вазифани – аминоациладенилат бирикманинг кичик молекулали РНКлар ёки т-РНК билан бирикиш реакциясини ҳам катализлаши аниқланган. Шу боисдан бу группага кирувчи ферментлар ҳозир аминоацил-т-РНК-синтетазалар (АРС-аза) деб номланган. 9 Транспорт РНКлар активлашган аминокис- лоталарни ўзига бириктириб олади (акцепторлик функцияси) ва улар оқсил синтезланадиган жойга – рибосомаларга кўчишини (транспортлик функцияси) таъминлайди. 20 хил аминокислота учун 20 та т-РНК мавжуд. Кейинги йилларда т-РНКларнинг сони бирмунча кўп эканлиги ва кўпчилик аминокислоталар иккита ва ундан ортиқ т-РНК ёрдамида ташилиши аниқланган. Ҳар бир т-РНК маълум аминокислотанинг ўзига хос бўлиб, нуклеотидли таркибининг мунтазамлиги билан бошқа т-РНКлардан кескин фарқ қилади. 10 Т-РНКлар молекуласида структура жиҳатдан бир-биридан ажралган ва автоном ҳисобланган иккита актив қисм бор. Булардан бири антикодон деб аталадиган жуфтлашмаган учта нуклеотид қолдиғидан ташкил топган бўлиб, и-РНК даги комплементлар асосларни (кодонни) аниқлаш хусусиятига эга қисмдир. Турли т- РНКлар антикодонидаги нуклеотидлар таркиби ва кетма-кетлиги ҳар хил бўлади. Иккинчиси эса специфик аминоацил-т-РНК-синтетаза ферментларини аниқлашга муносабати бўлган қисмдир. 11 1985 йилда Ф.Крик яратган “адапторлик гипотезаси”га кўра полинуклеотид занжир билан полипептид занжир ўртасида оддий стерик мувофиқлик мавжуд эмас. Шунинг учун нуклеотидларнинг кетма-кетлигини ифодаламайди. Аминокислоталарнинг полипептид занжирда маълум тартибда жойлашиши адапторлар иштирокида амалга ошади. Адапторлик вазифасини т- РНКлар бажариши кейинчалик аниқланган. Бу адапторлар “нусха” вазифасини бажарувчи информацион РНК занжирининг маълум қисмларига комплементар бўлган асос группалар ёрдамида бирикади. 12 Адапторлик гипотезасидан келиб чиқадиган муҳим хулосалардан бири шуки, янгидан ҳосил бўлаётган оқсил молекуласидаги аминокислотанинг ўрни тўлиқ равишда шу аминокислоталарнинг ўзи билан эмас, балки адаптор молекуласи томонидан белгиланади. Шундай қилиб, т-РНКлар фақат аминокис-лоталарни ўзига бириктириб олиб, оқсил синтезланадиган жойга кўчирмай, балки уларнинг полипептид занжирда тутган ўрнини ҳам белгилаб бериш вазифасини бажаради. Тегишли т-РНКга бириктирилган аминокислота рибосомага кўчади. 13 Оқсил биосинтезининг муҳим томонлари-дан бири ДНКдаги информациянинг оқсил синтезланадиган жойга – рибосо-маларга кўчишидир. Бироқ, ДНК оқсил биосинтезида бевосита иштирок этмайди ва ўзидаги информацияни махсус рибонуклеин кислоталар воситасида узатади. Информацияни ДНКдан оқсил синтезланадиган жойга элтувчи РНКнинг бу тури информацион ёки матрицали РНК деб аталади. Бундай РНК мавжудлигини биринчи бўлиб, 1958 йилда А.Белозёрский ва А.С.Спиринлар исботлаганлар. 14 Информацион РНКга (қисқача и- РНК га) хос бўлган хусусиятлардан бири уларнинг метаболик жиҳатдан беқарор бўлиши, яъни тез синтезланиб, тез парчаланишидир. Шу билан бирга, и-РНК ҳужайрада кўп тўпланмайди, яъни жуда кам миқдорда бўлади. Иккинчидан, и- РНК молекула-сидаги нуклеотид қолдиқларининг кетма-кетлиги ва миқдори ДНКнинг қўш занжирларидан бирининг маълум қисмидаги нуклеотид қолдиқларига тўлиқ равишда мос келади. 15 И-РНК синтезланишида матрица сифатида ДНКнинг фақат битта поли-нуклеотид занжири иштирок этади. Ҳосил бўлган и- РНКнинг полинуклеотид занжири ДНКнинг нусха сифатида олинган занжирига қатъий равишда комплементар бўлади. Бунда ДНКда мужассамлашган оқсил молекуласидаги аминокислоталарнинг кетма-кетлиги тўғрисидаги информациф тўлиқ равишда и- РНКга кўчади. Шу сабабли бу процесс транскрипция ёки кўчириб олиш деб аталади. 16 РНК-полимераза ферменти иштирокида РНК синтезланиши транскрипция процессини акс эттириши қуйидагилар билан исботланган. Биринчидан, бу реакция фақат нусха ДНК иштирокида амалга ошади. Агар муҳитда нусха ДНК бўлмаса, и-РНК ҳам синтез-ланмайди. Иккинчидан, синтезланадиган РНКнинг нуклеотидли таркиби муҳитга қўшилган нусха ДНКнинг табиати билан аниқланади. Одатда, бу процесс ҳужайра ядросида боради ва кўп жиҳатдан ДНК репликациясига ўхшаб кетади. Транскрипция процессида РНК синтезланиши учун иккита спиралдан фақат биттаси нусха сифатида хизмат қилади. 17 Кейинги йилларда и-РНК цитоплазмага эркин ҳолда эмас, балки оқсиллар билан бириккан ҳолда ўтиши аниқланган. Ўзига хос кўринишга эга бўлган бу заррачалар дастлаб академик А.С.Спирин томонидан аниқланган бўлиб, улар информасомалар деб номланган. Информасомалардаги оқсиллар и-РНКни ҳужайра ичидаги рибонуклеаза ферменти иштирокида парчаланиб кетиш-дан сақлаб турса керак, деб тахмин қилинади. Бошқа бир тахминга кўра, бу оқсиллар и-РНК томонидан рибосомаларни аниқлашда иштирок этади, дейилади, чунки оқсилдан ажратилган и-РНК ўзининг нусхалик хусусиятини йўқотади. 18 Г.П.Георгиев и-РНК билан оқсиллардан ташкил топган заррачалар ҳужайра ядро- сида ҳам мавжуд эканлигини аниқлаган ва унга информафера деб ном берган. Бу заррачалар и-РНКнинг ядродан цитоплазмага кўчишини таъминласа керак, деб тахмин қилинади. Шундай қилиб, ядродаги ДНКда ҳосил бўлган информацион РНК цитоплазмага ўтади ва у ерда рибосомалар билан бирикиби, оқсилллар синтезланишида нусха ёки матрица вазифасини бажаради. 19 Кейинги йилларда оқсил биосинтези фақат мембраналар билан боғланган рибосома-ларда актив бориши аниқланган. Ўсимликлар ҳужайрасидаги рибосомалар сони турлича бўлиб, жадал ўсаётган қисмларида уларнинг миқдори энг кўп. Турли сабабларга кўра, оқсил синтезининг интенсивлиги паст бўлган тўқима ва ҳужайраларда эса рибосомалар миқдори ҳам кам бўлади. Барча рибосомалар таркибида РНК ва оқсил тутувчи бир қатор кичик бўлакчалардан, яъни кичик бирликлардан ташкил топган. Улар ясси, сфероид ва ҳоказо шаклларда бўлиб, бўйи 160А 0 га ва диаметри 250 А 0 га тенг. 20 Юксак ўсимликларнинг рибосомалари ҳам бошқа манбалардан ажратиб олинган рибосомалар каби, 40-50% рибосомал РНК ва 50-60% оқсилдан ташкил топган. Шунинг учун рибосомалар кейинги вақтда рибонуклеопротеид заррачалар (РНП-заррачалар) деб ҳам аталадиган бўлган. Рибосомалар таркибига киради-ган оқсиллар анча мураккаб бўлиб, жуда кўп полипептид занжир (кичик бирлик)лардан ташкил топган. Ўсимлик-ларда учрайдиган 80S-рибосомаларда 100 дан ортиқ полипептид занжир (оқсил молекулалари) учрайди. 21 Ҳар бир полипептид занжирнинг ўртача молекуляр массаси 25000 га тенг. Рибо-сома оқсиллари ишқорий характерга эга. Бинобарин, бу оқсилларни ташкил этувчи аминокислоталар ичида лизин, аргинин каби асос характерига эга бўлган группалар тутувчи аминокисло-талар миқдори юқори бўлади. Рибосома оқсилларида дикарбон аминокисло-талар ҳам бирмунча кўп учрайди. Аммо бу аминокислоталарнинг тахминан ярмидан кўпроғи амидлар шаклида бўлади. 22 Рибосомалар иккинчи асосий қисмини юқори молекуляр рибонуклеин кислоталар ташкил этади. Бу РНКлар рибосоманинг ҳар иккала кичик бўлакчасида учраб, бир қатор хусусияти билан бир-биридан фарқ қилади. Турли манбалардан ажратиб олинган рибосома РНКнинг нуклеотид таркиби ҳар хил бўлиб, Уотсон ва Крик томонидан таклиф қилинган ДНК моделини характерловчи комплемен-тарлик қоидасига бўйсунмайди. Бу РНК таркибида гуанин ва аденин кўп миқдорда учрайди. 23 Ўтказилган тажрибаларда рибосомалар фақат бир-бири билан бирикиб, занжир ҳосил қилгандагина активлиги намоён бўлиши аниқланган. Бу занжирлар полисомалар деб аталади. Кўпчилик олимларнинг фикрича, полисомалар информацион РНКнинг яхлит молекула-сига бириккан рибосомалар группасидан иборат экан. Ҳақиқатда ҳам кўпчилик и-РНКлар битта рибосомага жойлашмайди. Агар рибосоманинг ўртача узунлиги 220-230 А 0 га тенг деб ҳисобласак, унда 1500 А 0 га тенг бўлган и-РНКда бир неча дона рибосома жойлашади. 24 Боғланган рибосомаларнинг сони инфор- мацион РНК занжирининг узунлиги билан аниқланади. Рибосомалар билан информацион РНК занжири бир-бирига нисбатан ҳаракатда бўлади. Бунда ё рибосомалар и-РНК бўйлаб ҳаракатла- нади ёки и-РНК рибосомаларга нисбатан худди магнитофон лентасига ўхшаб ҳаракатланади. Ҳар бир рибосома битта полипептид занжирнинг шаклланишида иштирок этади. Полисомаларнинг мавжудлиги электрон микроскоп ёрдамида ҳам тасдиқланган. 25 Рибосомалар оқсил биосинтезининг ҳақиқий марказлари бўлиб, бу заррачаларда юқорида баён этилган икки муҳим оқим, яъни генетик информация ва активлашган аминоацил-т-РНКлар оқими бир-бири билан учрашади. Оқсил биосинтезининг охирги босқичи ҳисобланган ана шу процесс трансляция ёки таржима қилиш деб аталади. Чунки бунда и-РНКдаги нуклеотидлар ёрдамида ифода-ланган информация полипептид занжирлар-даги аминокислоталарнинг кетма-кетлиги сифатида намоён бўлади, яъни оқсил син-тези тўғрисидаги информация нуклеотидлар “тили”дан аминокислоталар “тили”га таржима қилинади. 26 Рибосомаларда оқсил молекуласининг ҳосил бўлиш процесси ўз навбатида учта босқичдан иборат бўлиб, уларга, инициация – пептид занжирларнинг бошла-ниши, элонгация – пептид занжирларнинг ўсиши ва терминация – янги ҳосил бўлган оқсил молекуласининг ажралиши киради. Битта оқсил молекуласи синтезланишида биринчи ва учинчи босқич фақат бир марта такрорланади. Иккинчи босқич, яъни полипептид занжирларнинг ўсиши эса умумий тушунча бўлиб, у бир неча босқични ўз ичига олади ва оқсил синтези процессида мунтазам равишда кўп марта такрорланади. 27 Полипептид занжирнинг ўсиши рибосома- ларнинг аминоацил марказига тегишли аминокислотага эга бўлган т-РНКнинг бирикиши билан бошланади. Кейин эса бошланғич аминокислотага эга бўлган т-РНК пептидли марказга силжийди ва ўзи билан бирга и-РНКни рибосома бўйлаб тортади. Натижада аминоацил марказ қаршисида янги кодон пайдо бўлади. Бу реакция натижасида биринчи аминокислотадаги т-РНК ажаралади ва иккинчи т-РНК иккита аминокислотадан иборат бўлган пептид билан бирикиб қолади. 28 Иккита аминокислотадан иборат т-РНК аминоацил марказдан пептидил марказга қараб силжийди ва у ердаги эркин т-РНКни сиқиб чиқаради. Бу силжиш натижасида и-РНК яна рибосома бўйлаб тортилади ва аминоацил марказ қаршисига учинчи кодон келади. Ўз навбатида, аминоацил марказга тегишли антикодонга эга бўлган аминоацил-т-РНК жойлашади. Кейин иккинчи пептид боғ ҳосил бўлади ва натижада трипептид учинчи т-РНК билан бирикиб қолади. Шу йўл билан мунтазам равишда кодон кетидан кодон келиши туфайли и- РНКнинг рибосома бўйлаб силжиши таъминланади ва и-РНК занжири рибосома томонидан тўлиқ равишда бошдан охиригача ўқилади. 29 Оқсил молекулалари ҳосил бўлишининг охирги босқичида, яъни терминация процессида аминоацил марказда полипептид занжирнинг тугалланишини ифодаловчи УАГ ва УАА кодонлар пайдо бўлади. Бу кодонлар “маъносиз” бўлиб, бирор аминокислотани ифода-ламайди. Шунинг учун полипептид занжирдаги охирги т-РНКнинг эфир боғлари қандайдир ферментлар иштирокида узилади ва натижада рибосомадан тайёр ҳолдаги оқсил молекуласи ажралиб чиқади. 30 Биологияда генетик информацияни, яъни оқсил молекулаларини ташкил этувчи 20 хил аминокислотани ДНК молекуласи- даги 4 хил нуклеотид ёрдамида ифодалаш эса генетик код дейилади. 1953 йилда Гамов (АҚШ) генетик код учта нуклеоид тўпламдан (триплетли коддан) ташкил топган бўлиши керак, деган ғояни илгари сурди. Ҳақиқатда ҳам, бунда тўрт хил нуклеотид ёрдамида 64 та комбинация ҳосил қилиш мумкин. Бу эса 20 та аминокислотани ифодалаш учун нафақат етади, балки ортиб ҳам қолади. 31 Оқсил молекуласидаги ҳар бир аминокислотани ифодаловчи код триплетли бўлиб, у Крик ифодасига кўра кодон деб номланган. 1961 йилда М.Ниренберг (АҚШ) биринчи бўлиб код табиатини тажрибада исботлаганлигини қайд қилган. У ўз тажрибаларини оқсилни синтез-ловчи ҳужайрасиз системаларда олиб борган. Сунъий системада барча аминокислоталар бўлишига қарамай, фақат битта аминокисло-тадан, яъни фенилаланиндан ташкил топган полипептид синтезланган. Бу кашфиёт, биринчидан, оқсил синтезида и-РНКнинг иштирок этишини исботлаб берган бўлса, иккинчидан, ҳар бир аминокислотани ифода-ловчи нуклеотидлар тўплами триплетли характерда эканлигини кўрсатди. 32 Кейинчалик М.Ниренберг, С.Очао, Х.Маттен ва Н.Кораналар барча амино-кислоталарни ифодаловчи триплетлар ҳам аниқланди. Бу тажрибалар натижасини Ф.Крик жамлади ва шу асосда генетик код луғати тузилди. Ундаги 64 та триплетдан 61 таси “маъноли”, яъни маълум аминокисло-тани ифодаловчи триплетдир. Қолган учтаси (УГА, ААУ, УАГ) аминокислоталарни ифодалай олмайди. Шунинг учун улар маъносиз триплетлар дейилади. 33 Шундай қилиб, генетик код қуйидаги характерли белгиларга эга: Барча кодон учта нуклеотиддан (триплетдан) иборат. Ёнма-ён турган кодонлар бир-бирини қопламайди, яъни биринчи кодоннинг охирги нуклеотиди ундан кейинги кодоннинг бошланғич нуклеотиди бўла олмайди. Информация маълум нуқтадан бошланади. Бир хил аминокислоталарни ифодаловчи триплетлар бир-бирига ўхшайди. Барча тирик организмларнинг кодлари кўпинча умумий ёки бир хил бўлади. 34 Оқсиллар бир неча хил йўл билан парча-ланиши аниқланган. Оқсиллар специфик ферментлар иштирокида полипептидлар ва протеолитик ферментлар иштирокида аминокислоталарни ҳосил қилиш ҳамда оксидланиш йўли билан парчаланади. Булардан энг муҳими оқсилларнинг протеолитик ферментлар иштирокида гидролизга учраб парчаланишидир. Протеолитик ферментлар ўсимликларнинг барча ҳўжайра тўқималарида учрайди. Улар таъсирида оқсиллар аминокислоталаргача қисман ёки тўлиқ парчаланади. 35 Ҳар хил протеолитик ферментларнинг фаолияти туфайли оқсиллар гидролизланиши натижасида аввал хилма хил пептидларнинг мураккаб аралашмалари, сўнгра эса эркин аминокислоталар аралашмаси ҳосил бўлади. Эркин аминокислоталар оқсил гидролизининг охирги маҳсулоти ҳисобланади. 36 Оқсилларнинг гидролитик парчаланишида иштирок этадиган ферментлар таъсир этиш характерига кўра бир қатор группага бўлинади. Булардан бири экзопепти-дазалар бўлиб, улар аминопептидазалар, карбоксипептидазалар ва дипептидаза-ларни ўз ичига олади. Карбоксипептидаза ферменти юқори специфик таъсир қилиш ҳусусиятига эга бўлиб, оқсил молеку-ласини ташкил қилувчи полипептид занжирнинг эркин карбоксил группаси бўлган пептид боғини гидролизлайди. 37 Ўсимликлардан оқсилларни гидролитик йўл билан парчаловчи бошқа бир қатор ферментлар ҳам ажратиб олинган. Бу ферментлар эндопептидазалар группа-сини ташкил этади. Эндопептидазаларга хос бўлган муҳим ҳусусиятлардан бири эркин SH группалар иштирокида энг юқори активликка эга бўлишидир. Ўсимликлардан ажратиб олинган дастлабки протеолитик фермент папаиндир. У жуда кенг субстратга специфик таъсир кўрсатиш хусусиятига эга, яъни хилма хил пептид ва оқсилларни гидролизлайди. 38 Эндопептидазаларнинг муҳим вакилла-ридан яна бири фицин ҳар хил оқсилларни гидролизлашда иштирок этса-да, лекин таркибида аргинин тутувчи субстратларга нисбатан кўпроқ максимал активлик кўрсатади. Ўсимликлардан ажратиб олинган бошқа эндопептидазаларга ананасдан олинган оромелин, латексдан олинган хемопапаин киради. Оқсилларнинг парчаланиши нати- жасида ҳосил бўладиган аминокислота- ларнинг бир қисми уларнинг янгиланиши учун сарфланса, қолганлари аминокисло- талар алмашинувида иштирок этади. 39 Дезаминланиш реакцияга тўрт хил йўл билан бориши мумкин: 1. Оксидланиш билан борадиган дезаминланиш реакцияси (оксидатив дезаминланиш)да тегишли кетокислота ва аммиак ҳосил бўлади. 2. Қайратилиш билан борадиган дезаминланиш реакциясида тегишли кислота ва NH 3 ҳосил бўлади. 3. Гидролитик дезаминланиш реакцияда оксокислота ва аммиак ҳосил бўлади. 4. Молекулалар ичидаги ўзгариш ҳисобига борадиган дезаминланиш реакциясида тўйинмаган органик кислоталар ва аммиак ҳосил бўлади. 40 Юқоридаги реакцияларнинг ҳаммаси организмларда содир бўлиши аниқланган. Бироқ аминокислоталар кўпинча оксидла-ниш йўли билан дезаминланади. Бу процесс икки босқичда боради. Реакциянинг биринчи босқичида аминокис- лотанинг оксидланиши натижасида иминокислота ҳосил бўлади. Реакция махсус ферментлар иштирокида боради. Уларнинг актив қисмини флавинли коферментлар ташкил этади. Реакциянинг иккинчи босқичида иминокислота гидролизланиб кетокислота ва аммиак ҳосил қилади. 41 Декарбоксилланиш реакцияси натижасида ўсимликларда аксар ҳолларда аминлар ҳосил бўлади. Аминлар физиологик актив моддалар бўлганлиги учун биоген аминлар деб аталади. Масалан, орнитин аминокис-лотасининг парчаланишидан путресцин ҳосил бўлади. Аминлар заҳарли модда бўлиб, ўсимликлар билан ҳайвонларни заҳарлайди. Оқсил бирикмаларга бой бўлган моддаларнинг парчаланиши натижа-сида жуда кўп аминлар ҳосил бўлади. Ўсимликлардан ҳам, гарчи кам бўлса-да аминлар топилган. 42 Баъзи ҳолларда ўсимликлар таркибида кўп миқдорда аминлар тўпланади. Масалан, зиғир, арпа ва бошқа ўсимликлар калий етишмайдиган ерда ўстирилса, уларда путресцин тўпланиши кузатилган. Улар калий билан озиқлантирилганда таркибидаги путресцин миқдори камайиб кетган. Калий етишмаганда кадаверин ҳам тўпланиши бир қатор тажрибаларда аниқланган. Аминлар ўсимликларда фақат ноқулай шароитда тўпланади. 43Эътиборингиз учунЭътиборингиз учун раҳмат!раҳмат!
Купить
  • Похожие документы

  • Fermentlar va kofermentlar funksiyasi
  • Viroidlar va uning ahamiyati
  • Faxriy yorliq
  • Faxriy yorliq
  • Bojxona qo'mitasiga ishga kirish uchun savol javoblar toplami

Подтвердить покупку

Да Нет

© Copyright 2019-2026.

  • Инструкция по снятию с баланса
  • Контакты
  • Инструкция использования сайта
  • Инструкция загрузки документов
  • O'zbekcha