Войти Регистрация

Docx

  • Рефераты
  • Дипломные работы
  • Прочее
    • Презентации
    • Рефераты
    • Курсовые работы
    • Дипломные работы
    • Диссертациии
    • Образовательные программы
    • Инфографика
    • Книги
    • Тесты

Информация о документе

Цена 3000UZS
Размер 63.7KB
Покупки 0
Дата загрузки 23 Сентябрь 2019
Расширение pptx
Раздел Презентации
Предмет Биология

Продавец

Bohodir Jalolov

Oqsillarning tuzilish darajalari

Купить
Oqsillarning tuzilish darajalari www.arxiv.uz Oqsil molekulasida aminokislotalarning birin-ketin kelish tartibi oqsilning birlamchi strukturasi deyiladi. Bu tartib nasliy bo`lib, genetik kod bilan belgilangan va o`zgarmas holda avloddan-avlodga o`tadi. Birlamchi struktura oqsil molekulasining sodda tuzilish darajasi hisoblanadi. Unga bir aminokislotaning alfa- aminoguruhi bilan ikkinchi aminokislotaning alfa-karboksil guruhi o`rtasidagi kovalent peptid bog`i yuqori darajada mustahkamlik beradi. www.arxiv.uz Peptid bog`i polipeptid zanjirning takrorlanuvchi qismi hisoblanadi va u bir qancha xususiyatlarga ega bo`lib, bu xususiyatlar faqatgina birlamchi strukturaning shakliga ega emas, balki polipeptid zanjirning yuqori darajada tuzilishiga ham ta’sir etadi: koplanarligi – peptid guruhga kiruvchi hamma atomlar bir tekislikda yotadi; ikki xil rezonans (keto – yoki enol) shaklda bo`lish imkoniyatiga ega; qo`shimcha guruhlar C-N-bog`larga nisbatan trans holatida bo`ladi; vodorod bog`larini hosil qilishi, har bir peptid guruhi boshqa guruhlar, shu jumladan peptid bog`lari bilan ikkita vodorod bog`i hosil qilishi mumkin. www.arxiv.uz Hozirgacha o`n minglab oqsillarning birlamchi strukturasi aniqlangan. Hosil bo`lgan peptidning nomi aminokislota qoldiqlari nomidan tuziladi; bunda oxirgi aminokislotadan boshqa hamma aminokislota nomlarining oxiri “il” ga almashtiriladi, bunday nomlash N-uchki tomondan C-uchki tomonga qarab boshlanadi. Masalan, leysilfenilalanilglutamillizin. Oxirgi C-uchki aminokislotaning nomi o`zgarmasdan qoladi. Polipeptid zanjirda mustahkam strukturalar (tekis peptid guruhlar) bo`lib, ular nisbatan harakatlanuvchi qismlar (-CHR) ga ega va u bog` atrofida aylanadi. Polipeptid zanjirning bunday tuzilish xususiyati uning fazoviy shaklini tuzilishiga ta’sir etadi. www.arxiv.uz Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum darajada aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi mumkin. Bunga insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar almashinganda ham oqsil o`z vazifasini bajarishi misol bo`la oladi. Demak, bu o`zgarishlar ruxsat berilgan almashinuvlarga kiradi.Ammo o`roqsimon kamqonlik kasalligida gemoglobinni tekshirish tamomila boshqa hodisaning ochilishiga olib keldi. Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va qizil qon tanachalari (eritrotsitlar)ning o`zgarishi tufayli ularning kislorodni bog`lash qobiliyatini kamayishiga bog`liq. Bunday o`zgarishlar gemoglobinni tashkil qiladigan 574 ta aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan oqsil zanjirlaridan birida, faqat bittagina a Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid zanjirning fazoviy konfiguratsiyasi, uning ayrim qismlarini bir-biriga nisbatan joylanishi va peptid zanjirining egilgan holatini ta’riflaydi. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi strukturasidan kelib chiqadi va undagi qo`shimcha kovalent disulfid va kuchsiz vodorod bog`lari bilan mustahkamlanadi. Konfiguratsiyasi bo`yicha ikkilamchi struktura spiral(alfa-spiral) va qatlam-varaqcha (beta- struktura va kross-beta- shakl) turlariga bo`linadi. alfa-spiral. Oqsilning bu turdagi ikkilamchi strukturasi doimiy takrorlanuvchi spiralga ega bo`lib, bitta polipeptid zanjirning o`zida peptidlar o`rtasidagi vodorod bog`lari yordamida hosil bo`lgan. alfa-spiralning asosiy xususiyatlari: polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi vintli simme Beta- struktura. Bu strukturada vodorod bog`lari molekulalar orasida, polipeptid zanjirining har xil qismlari orasida bo`ladi, zanjirlar cho`zilib bir- biriga parallel, uzunasiga, yonma-yon yotadilar. Yon shoxlar qog`oz sathiga nisbatan perpendikulyar joylashadilar. beta-struktura qatlam- varaqcha deb ham ataladi. Ular ikki turga bo`linadi. Oqsilning 1ta polipeptid zanjirining o`zida ma’lum qismlarining buklanishidan hosil bo`lgan qatlamlar – kross-beta-shakl (qisqa beta- struktura)deyiladi. Uning vodorod bog`lari polipeptid zanjirning har bir bukilgan joyidagi peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi. beta-strukturaning boshqa bir turi – to`liq beta-struktura butun polipeptid zanjiriga tegishli bo`lib, bu zanjir egilgan shaklga ega hamda u aralash parallel joylashgan polipeptid zanjirlarn * Oqsillarning uchlamchi strukturasi. Polipeptid spiralining fazodagi taxlanishiga uning uchlamchi strukturasi deyiladi. Bu tushuncha molekulaning shakli, hajmi haqida ma’lumot beradi. Uchlamchi struktura shakliga ko`ra globulyar va fibrillyar oqsillarga bo`linadi. Globulyar oqsillar asosan elipssimon shaklda, fibrillyar (ipsimon) oqsillar esa – uzun (tayoqcha) shaklida bo`ladi. * Lekin uchlamchi strukturaning bunday ko`rinishda bo`lishi fibrillyar oqsillar faqat beta-struktura, globulyar oqsillar esa alfa-spiralga ega degan fikrga asos bo`la olmaydi. Chunki shunday fibrillyar oqsillar borki, ular qatlam varaqchali ikkilamchi strukturaga emas, balki spiral ko`rinishida bo`ladi. Masalan, alfa-keratin va paramiozin (mollyuskalarning tayanch mushaklari), tropomiozin (skelet mushaklarining oqs To`g`ri polipeptid zanjirining spirallanishi uning o`lchamini 4 martaga; uchlamchi strukturada taxlanishi esa 10 martaga ixchamlashtiriladi. Uchlamchi srtukturanimustahkamlovchi bog`lar. Oqsil molekulasining fazodagi shaklini mustahkamlashda uning polipeptid zanjirini tashkil qiladigan kuchli (kovalent) va kuchsiz (qutbli, van-der-vaals) bog`lari ishtirok etadi. Bunda asosan aminokislotalarning yon radikallari o`rtasida bog`lar hosil bo`ladi. www.arxiv.uz * Kovalent bog`larga quyidagilar kiradi: * disulfid (-S-S-) bog`lari – polipeptid zanjirining turli qismlarida joylashgan sisteinning yon radikallari o`rtasidagi bog`lar; * izopeptid yoki psevdopeptid – alfa-aminoguruhning emas, balki lizin, argininning yon radikallaridagi aminoguruhlar bilan aminokislotaningalfa- karboksil guruhi emas, balki asparagin, glutamin va aminolimon kislotaning yon radikallaridagi COOH guruhlari o`rtasida hosil bo`ladigan peptid bog`lari; * efir bog`lari – dikarbon aminokislotalar (asparagin, glutamin kislotalar)ning COOH guruhi bilan gidroksiaminokislotalar (serin, treonin)ning OH guruhi o`rtasida hosil bo`ladi. * * Kuchsiz bog`lar. * 1. Qutbli bog`lar: * vodorod bog`lari – bir aminokislotaning yon radikalining –SH yoki NH2 , -OH guruhlari bilan boshqa bir ami Foydalanilgan adabiyotlar: 1. Qosimov A. va boshqalar. Bioximiya. Toshkent. «O`qituvchi», 1988. 2. A.Q.Qosimov, Q.Q.Qo`chqorov, D.X.Muborakova. Bioximiyadan amaliy mashg`ulotlar. “O`qituvchi”, 1987. 3. R.Abdullaev va boshqalar. O`simliklar bioximiyasidan amaliy mashg`ulotlar. “O`qituvchi”, 1994. 4. R.F.Sultonov, N.M.Xolmuhamedova. Bioximiyadan amaliy mashg`ulotlar. Toshkent. Abu Ali ibn Sino nomidagi tibbiyot nashriyoti. 1995. 5. www.ziyonet.uz www.arxiv.uz
Купить
  • Похожие документы

  • Fermentlar va kofermentlar funksiyasi
  • Viroidlar va uning ahamiyati
  • Faxriy yorliq
  • Faxriy yorliq
  • Bojxona qo'mitasiga ishga kirish uchun savol javoblar toplami

Подтвердить покупку

Да Нет

© Copyright 2019-2026.

  • Инструкция по снятию с баланса
  • Контакты
  • Инструкция использования сайта
  • Инструкция загрузки документов
  • O'zbekcha